Piruvat dehidrogenase (E1)

Subunit E1, dipanggil subunit piruvat dehidrogenase, mempunyai struktur yang terdiri daripada dua rantai (rantai "ɑ" dan "ꞵ"). Ion magnesium membentuk kompleks 4 koordinat dengan tiga sisa asid amino berkutub (Asp, Asn, dan Tyr) yang terletak di rantai alfa, dan kofaktor tiamina difosfat (TPP) yang terlibat secara langsung dalam penyahkarboksilan piruvat.[3][4]

Dihidrolipoil transasetilase (E2)

Subunit E2 atau dihidrolipoil asetiltransferase umumnya terdiri daripada tiga domain dalam kedua-dua prokariot dan eukariot. Domain terminal N (domain lipoil) terdiri daripada 1 hingga 3 kumpulan lipoil dengan kira-kira 80 asid amino setiap satu. Domain pengikat subunit persisian (PSBD) berfungsi sebagai tapak pengikatan terpilih bagi domain lain di subunit E1 dan E3. Akhir sekali, domain terminal C (mangkin) memangkinkan pemindahan kumpulan asetil dan sintesis asetil-KoA.[5]

Dihidrolipoil dehydrogenase (E3)

Subunit E3, enzim dihidrolipoil dehidrogenase, dicirikan sebagai protein homodimer di mana dua sisa sisteina dalam ikatan disulfida, dan kofaktor FAD dalam tapak aktif memudahkan tujuan utamanya sebagai pemangkin pengoksidaan. Satu contoh struktur E3 seperti yang terdapat dalam Pseudomonas putida dibentuk agar setiap subunit homodimer individu mengandungi dua domain ikatan yang bertanggungjawab untuk mengikat FAD dan NAD serta domain pusat dan domain antara muka.[6][7]

Protein pengikat dihidrolipoil dehidrogenase (E3BP)

Protein tambahan yang unik bagi kebanyakan eukariot ialah protein pengikat E3 (E3BP) yang berfungsi untuk mengikat subunit E3 ke kompleks PDC. Dalam kes E3BP manusia, sisa prolina hidrofobik dan leusina di protein pengikat berinteraksi dengan tapak pengecaman permukaan yang dibentuk oleh pengikatan dua monomer E3 yang serupa.[8]